Микробы

Окислительное фосфорилирование происходит в сложной системе, состоящей из значительного числа ферментов и переносчиков электронов. Эта система локализована преимущественно на внутренней мембране митохондрий. Митохондрии представляют собой внутриклеточные образования, отделенные от цитоплазмы двойной мембраной ( 8.2).

Систему окислительного фосфорилирования удается разделить на несколько сохраняющих активность комплексов, каждый из которых осуществляет одну из главных стадий цепи переноса электронов. Обычно эти комплексы обозначают как комплексы I, II, III и IV.

Комплекс I катализирует двухэлектронное окисление NADH специальным промежуточным переносчиком электронов — убихиноном или коферментом Q. Последний может существовать в окисленной хиноидной и восстановленной гидрохинонной формах, в дальнейшем обозначаемых сокращенно как CoQ и CoQH:

Суммарный процесс, катализируемый комплексом I, описывается стехиометрическим уравнением

Комплекс II представляет собой систему, катализирующую окисление сукцината в фумарат по реакции

Таким образом, и в этом случае перенос электронов осуществляется в конечном итоге на окисленную форму кофермента Q. Следует отметить, что аналогичная реакция с ацильными остатками, связанными с коферментом А, являющаяся одним из этапов окислительной деструкции жирных кислот, происходит с участием растворимого, т. е. не связанного с мембраной фермента.

Комплекс III катализирует окисление восстановленного кофермента Q цитохромом с. При этом степень окисления входящего в его состав иона железа уменьшается от (III) до (II). Уравнение реакции, катализируемой комплексом III, записывается в виде

Наконец, комплекс IV представляет собой цитохром с оксидазу, т. е. катализирует перенос электронов от ферроцитохрома с (II) ( 8.4) непосредственно на кислород по реакции

Каждый из комплексов содержит набор белков, несущих те или иные кофакторы. Основные компоненты представлены тремя группами белков — флавопротеидами, содержащими флавинадениндинуклеотид (FAD) или флавинмононуклеотид (или FMN), гемопротеидами, содержащими железопорфириновые комплексы, и железосерными белками. В состав цитохром-оксидазы входит медьсодержащий белок.

Цитохромы разделяют на подгруппы а, b и с. К двум последним группам относят цитохромы, содержащие обычный гем ( 8.4). Цитохромы группы а содержат гем A, отличающийся от остальных набором заместителей в порфириновой системе.

Помимо комплексов, катализирующих основные окислительно-восстановительные процессы в цепи переноса электронов, при достаточно мягком разрушении внутренней митохондриальной мембраны из нее выделяется комплекс белков, обладающий способностью в изолированном состоянии катализировать гидролиз АТР до ADP и ортофосфата. Гидролиз ингибируется макроциклическим антибиотиком олигомицином, в связи с чем этот фермент получил название олигомицин-чувствительной АТРазы. Главная функция олигомицин-чувсвительной АТРазы заключается в осуществлении обратной реакции — фосфорилировании ADP ортофосфатом с образованием АТР. Поэтому ее часто называют АТР синтетазой.

В изолированных митохондриях, содержащих неповрежденную мембрану, при окислении каждой молекулы NADH сопровождается образованием 3 молекул АТР (по одной в комплексе I, III и IV), а при окислении одной молекулы CoQ — 2 молекул АТР (в компплексе III и IV). Протекающая в комплексе II реакция образованием АТР не сопровождается.