Микробы

Специализированные мышечные клетки многоклеточных животных организмов имеют в цитоплазме сократимые фибриллы, миофибриллы. Особенно много миофибрилл в скелетных мышечных клетках и клетках сердечной мышцы, в гладкомышечных клетках. Скелетные мышцы состоят не из отдельных клеток, а из мышечных волокон, симпластов, образовавшихся за счет слияния мышечных клеток – миобластов. В скелетной и сердечной мускулатуре миофибриллы имеют характерную особенность – они выглядят исчерченными или поперечнополосатыми (отсюда и название – поперечнополосатая мышечная ткань) ( 259, 260). В световой микроскоп видно, что пучки миофибрилл окрашиваются неравномерно: через равные промежутки длины в них видно чередование темных и светлых участков. Темные участки называются анизотропными дисками (А-дисками), а светлые – изотропные (I-диски). Светлый I-диск пересекается полоской z. Таким образом, миофибрилла представляет собой нить (толщиной 1-2 мкм) с чередующимися участками:

А + 1\2 I+ z+ 1\2 I + А + 1\2 I…. и т.д.

Оказалось, что единицей строения и функционирования является саркомер - участок между двумя Z - дисками. Величина саркомеров в расслабленном состоянии всегда одинакова (1,8-2,8 мкм в зависимости от вида животных). Подробности строения саркомера были получены только при изучении миофибрилл в электронном микроскопе. Оказалось, что миофибрилла подразделяется на ряд более тонких – протофибрилл. Их диаметр в разных частях саркомера различный. В I-дисках встречаются тонкие (около 8 нм) нити длиной около 1 мкм, а в А-дисках кроме тонких присутствуют толстые (около 16 нм толщиной) нити длиной до 1,5 мкм. Все эти нити, протофибриллы, располагаются паралелльно друг другу и в друг друга не переходят. Если рассматривать строение саркомера более подробно, то видно, что вдоль него располагаются три участка протофибрилл: тонкие, связанные с z-диском, затем толстые и снова тонкие, связанные со следующим Z - диском ( ). В зоне А-дисков кроме толстых фибрилл располагаются концы тонких, идущих от двух Z - дисков.

Была выяснена химическая природа всех компонентов миофибрилл. Оказалось, что тонкие нити состоят в основном из белка актина, а толстые – из белка миозина II. Z - диски имеют в своем составе белок a– актинин и десмин. В тонких нитях кроме актина находятся белки тропомиозин и тропонин.

Миозин, входящий в состав толстых нитей, - очень крупный белок (мол. вес 500 тыс.), состоящий из шести цепей: двух длинных, спирально обвивающихся одна вокруг другой (тяжелые цепи), и четырех коротких (легкие цепи), которые связываются с глобулярными головками длинных цепей. Последние обладают АТФ-азной активностью, могут реагировать с фибриллярным актином, образуя актомиозиновый комплекс, способный к сокращению. Толщина миозиновых фибрилл связана с тем, что длинные (150 нм) молекулы миозина агрегируют так, что образуют пучки, в которые входит около 300 таких молекул. В миозиновых толстых (16 нм) протофибриллах длинные молекулы лежат “хвост к хвосту” так, что головки миозина располагаются на концах таких нитей, в средней их части головок нет ( 261). Головки образуют поперечные мостики, связывающие между собой актиновые и миозиновые нити.

За счет такой связи головок миозина с актином возникают актомиозиновые комплексы, активность которых в сотни раз выше, чем АТФ-азная активность одних миозинов.

Актиновые протофибриллы связаны на одном конце с Z - диском, который состоит из палочковидных, биполярных молекул белка a-актинина, который связывает актиновые фибриллы в пучки. С двух сторон к Z-диску прикрепляются (+)-концы актиновых нитей соседних саркомеров. Функция Z-дисков заключается как бы в связывании соседних саркомеров друг с другом; Z - диски не являются сократимыми структурами.

Толстые, миозиновые, протофиламенты также связаны с Z-диском: концы толстых протофиламентов также заякорены в Z-диске с помощью длинных и гибких фибриллярных белков – титинов. Миозиновые нити в поперечнике миофибриллы располагаются в гексагональном порядке, так, что каждая миозиновая нить окружается шестью актиновыми нитями ( 262). Вообще говоря, в мыщце нет сокращающихся, уменьшающих свою длину молекул. Сокращение происходит за счет уменьшения расстояния между Z-дисками, т.е. за счет уменьшения длины саркомеров примерно на 20%. Механизм мышечного сокращения заключается в кооперативном укорачивании всех саркомеров по всей длине миофибриллы. Г.Хаксли показал, что в основе сокращения лежит перемещение относительно друг друга тонких и толстых нитей. При этом толстые миозиновые нити как бы входят в пространства между актиновыми нитями, приближая друг к другу Z-диски. Эта модель скользящих нитей может объяснить не только сокращение поперечнополосатых мышц, но и любых сократимых структур ( 263).

В гладких мышечных клетках также имеются актиновые и миозиновые нити, но они не так правильно расположены, как в исчерченных мышцах. Здесь нет саркомеров, а среди пучков актиновых протофибрилл без особого порядка располагаются миозиновые молекулы, которые не образуют толстых агрегатов как в случае соматических мышц, а представляют собой комплексы из 15-20 миозиновых молекул ( 264).