Микробы

Акто-миозиновые комплексы участвуют в движении ламеллоплазмы. Так молекулы миозина I были выявлены на ведущем краю движущихся амебных форм диктиостелиума, в то время как миозин II типа обнаруживался в теле и конце клетки. Миозин I типа участвует в движении микроворсинок энтероцитов. Микроворсинки представляют собой тонкие (0,1 мкм) и длинные (около 1 мкм) выросты, тесно расположенные друг около друга, наподобие густой щетки, покрывающей всю поверхность клетки, смотрящую в просвет кишечника. На каждой клетки кишечного эпителия насчитывается несколько тысяч микроворсинок, которые увеличивают всасывающую поверхность в десятки раз ( ). Внутри каждой микроворсинки располагается плотный пучок из 20-30 актиновых микрофиламентов. Актиновые нити закреплены своими (+)-концами в вершине микроворсинки. Жесткость всего пучка определяется рядом белков, связывающих актин поперечными связками, фимбрином и фасцином ( 254). Нижняя часть актинового пучка вплетена в сеть из молекул спектрина, примембранного белка. Такая фибриллярная арматура делает тонкие микроворсинки жесткими и прочными. В этом проявляется каркасная, скелетная роль микрофиламентов. Но оказалось, что в составе микроворсинок обнаруживается также миозин, относящийся к миозину I, содержащему только одну головку и короткий хвост, которым он связан с плазматической мембраной. Головки миозина I связываются с актиновыми филаментами и могут вызывать укорачивание или удлинение микроворсинок по принципу скользящих нитей.

Миозин I также вовлекается в транспорт вакуолей. Например, в клетках кишечного эпителия миозин I связан с некоторыми везикулами аппарата Гольджи. С везикулами аппарата Гольджи в клетках мозга позвоночных связан миозин V типа.

Наиболее широко представлен в актомиозиновых комплексах миозин II типа. Так он входит в состав пучков МФ как в ведущем крае фибробластов, так и в пучках МФ в теле клетки. Считается, что сокращение этих комплексов приводит к подтягиванию клетки вперед ( 255). Актиновые пучки в комплексе с миозином II особенно хорошо выявляются в остановившихся фибробластах, где они исполняют совсем другую роль. Эти фибриллярные пучки (они носят название напряженных нитей или стресс-фибрилл) тоже содержат все компоненты мышечных тканей ( 256, 257). Они крепятся с помощью фокальных контактов на плазматической мембране и при сокращении их вызывают вне клетки натяжение на фибриллах матрикса (коллагеновые волокна), что, вероятно, способствует ориентированной полимеризации компонентов внеклеточного матрикса. Это доказывается тем, что если фибробласты посадить на тонкие пленочные подложки, то после образования стресс-фибрилл пленка около клеток начинает морщиться, собираться в складки.

Другие примеры связи актиновых микрофиламентов с плазматической мембраной были приведены при описании клеточных контактов, таких как адгезионный поясок в клетках кишечного эпителия и фокальный контакт фибробластов. Адгезивный поясок контактирует с циркулярным пучком микрофиламентов, в составе которых кроме актина есть и миозиновые молекулы. При акте сокращения этот циркулярный периферический пучок может сжимать клетку, изменять её форму.

Во время митоза в нормальных условиях клетки животных делятся путем образования перетяжки или борозды деления. Это происходит вследствие того, что в делящейся клетке в её кортикальном слое образуется скопление паралелльно идущих актиновых фибрилл, образующих под плазмалеммой сократимое кольцо. В состав кольца кроме актина входит миозин II и другие мышечные белки; сокращение кольца приводит к возникновению перетяжки на исходной клетке , что в конце концов приводит к делению клетки надвое ( 258).

Цитохалазин – ингибитор полимеризации актина вызывает деполимеризацию актина в сократимом кольце, цитотомии не происходит, и в результате возникает двуядерная клетка, т.к. при этом расхождение хромосом не нарушается.

Актиновые микрофиламены являются одним из динамичных элементов цитоскелета, который подвержен быстрым перестройкам, особенно в движущихся клетках.