Микробы

Антитела вырабатываются макроорганизмом при попадании в него чужеродных агентов — антигенов. Антитела относятся к глобулиновой фракции крови, поэтому их еще называют иммуноглобулинами и обозначают символом^. Антитела синтезируются плазматическими клетками. Ig относятся к факторам специфического гуморального иммунитета: инактивируют токсины; в комплексе с комплементом препятствуют проникновению вирусов и лизируют бактерии; активизируют фагоцитоз; участвуют в аллергических реакциях; участвуют в деструкции гельминтов.

В плазме крови содержится около 5 % белков — из них 3% составляют иммуноглобулины. Иммуноглобулины различаются по структуре, антигенному составу и по выполняемым ими функциям. По этим свойствам они разделены на 5 классов: IgG, IgM, IgA, IgE, IgD. Ig обнаруживаются в сыворотке крови в таких количествах: IgG — 7—20 гл, IgA — 0,7—5 гл; IgM — 0,5—2 гл; IgD и IgE — очень мало.

Химическая природа иммуноглобулинов

Молекулы иммуноглобулинов всех пяти классов имеют универсальное строение. Если молекулу иммуноглобулинов обработать меркаптоэтанолом, то она распадется на две пары полипептидных цепей: две тяжелые и две легкие. На легкой цепи до 200 аминокислотных остатков, а на тяжелой до 400. Каждая из этих цепей закручена в первичную спираль — а-спираль и каждая из цепей имеет вторичную спираль — домены. На каждой из легких цепей локализуется по 2 домена, а на каждой тяжелой цепи — по 4 домена. Легкие и тяжелые цепи соединяются между собой дисульфидными связями, образуя единую молекулу. Легкие и тяжелые цепи состоят из постоянного набора аминокислот, а также в некоторые домены входит вариабельный набор аминокислот, которые участвуют в образовании активного центра иммуноглобулинов. Ig обладают выраженной специфичностью — вариабельный домен подходит к антигену, как ключ к замку. Молекула любого иммуноглобулина имеет четвертичную структуру.

1. Иммуноглобулины класса G (IgG) — эти антитела являются наиболее важными в развитии иммунитета, так как на его долю приходится 80% всех сывороточных иммуноглобулинов. В начале заболевания их мало, но по мере развития болезни количество их увеличивается и основная функция борьбы с микробами выпадает на их долю. Иммуноглобулин легко проходит через плацентарный барьер и обеспечивает гуморальный иммунитет новорожденного в первые месяцы жизни.

2. Иммуноглобулины класса М (Ig M) — это самая крупная молекула из всех пяти классов иммуноглобулинов. Ig — пентамер, который построен из 5 молекул. В состав молекул входят 2 легкие цепи и тяжелая цепь. Молекула этого иммуноглобулина в 5 раз больше, чем IgG, поэтому скорость его оседания будет выше. Иммуноглобулины этого класса первыми появляются при развитии плода и последними исчезают в старости.

3. Иммуноглобулины класса A (IgA) — играют важную роль в защите слизистых оболочек дыхательных и пищеварительных трактов, мочеполовой системы. В молекуле IgA те же легкие цепи и своя собственная тяжелая цепь. Существует в модификации — секреторный IgA и сывороточный. Секреторный иммуноглобулин активирует комплемент и стимулирует фагоцитарную активность в слизистых оболочках. Сывороточный иммуноглобулин класса А может быть неполным антителом, не связывает комплемент и не проходит через плацентарный барьер. Молекулярная масса варьирует.

4. Иммуноглобулины класса Е (IgE) — или реагиновые антитела, так как принимают участие в аллергических реакциях по типу реакций немедленного типа, а также участвуют в деструкции гельминтов. Обнаруживаются в сыворотке крови в небольших количествах. Через плацентарный барьер не проходит.

Иммуноглобулины класса Д (IgD) — участие его недостаточно изучено. Содержится в сыворотке крови в очень малых количествах. Известно, что IgD продуцируют клетки миндалин и аденоидов. IgD не связывает комплемент, не проходит через плацентарный барьер. Специфичность иммуноглобулинов проявляется в специфичности иммунного ответа, поэтому в практической медицине используются различные препараты для профилактики и лечения различных заболеваний. Специфичность иммуноглобулинов проявляется в иммунологических реакциях in vitro (реакции преципитации и т. д.).

Схема строения молекулы иммуноглобулина (по Г. Литмену и Г. Гуду, 1981 г.)

. активный центр шарнирная область

Fab — фрагмент, связывающий антиген;

Fc - фрагмент, имеющий постоянный аминокислотный со-

VL, VH — домены, составляющие вариабельные участки легких и тяжелых цепей;

CL, CH, — домены, составляющие константные участки легких и тяжелых цепей;

СН2, СН3 — доменов — участок фиксации комплемента (К) и участок фиксации антител к макрофагам (М), тучным клеткам (ТК), лимфоцитам (Л).